La MMP9, également connue sous le nom de matrice métallopeptidase 9 ou gélatinase B, est un membre de la famille des métalloprotéinases matricielles (MMP). Les MMP sont des enzymes contenant du zinc qui participent à la dégradation de la matrice extracellulaire dans des processus physiologiques normaux, notamment le développement embryonnaire, la reproduction et le remodelage tissulaire. La plupart des membres de la famille des MMP sont sécrétés sous forme de proprotéines inactives qui s'activent lors du clivage par des protéinases extracellulaires. La MMP9 est sécrétée sous forme de zymogène de 92 kDa et le clivage de la pro-MMP9 donne l'enzyme active d'un poids moléculaire de 82 kDa. MMP9 a un domaine de liaison à la gélatine constitué de trois unités de type fibronectine II, un domaine catalytique contenant le site de liaison au zinc, un domaine homologue au collagène de type V riche en proline et un domaine analogue à l'hémopexine. La MMP9 est produite par les monocytes, les macrophages, les neutrophiles, les kératinocytes, les fibroblastes, les ostéoclastes et les cellules endothéliales. Elle intervient dans les réponses inflammatoires, le remodelage tissulaire, la cicatrisation des plaies, la croissance tumorale et les métastases. La MMP9 est fournie par des cellules dérivées de la moelle osseuse et contribue à la cancérogenèse cutanée. En outre, la MMP9 dégrade les collagènes de types IV et V. Des études chez le singe rhésus suggèrent que l'enzyme est impliquée dans la mobilisation induite par l'IL-8 de cellules progénitrices hématopoïétiques à partir de la moelle osseuse, et des études murines suggèrent un rôle dans le remodelage tissulaire associé à la tumeur. Des études ont montré qu'une élévation du taux de MMP9 était associée à une progression de la fibrillation auriculaire idiopathique et de l'anévrisme de l'aorte.