La protéine p57Kip2 est un puissant inhibiteur de liaison étroite de plusieurs complexes G1 cycline / Cdk, et sa liaison est dépendante de la cycline. La surexpression de la protéine p57Kip2 conduit à l'arrêt de la cellule en phase G1. La protéine P57Kip2 humaine semble avoir conservé les domaines amino-terminaux et carboxy-terminaux mais a remplacé les régions internes par des séquences contenant des répétitions de proline-alanine. Les modèles d'expression suggèrent un rôle complexe pour le contrôle et le développement du cycle cellulaire de p57Kip2. Comme les môles hydatidiformes complètes sont dépourvues de génome maternel, l'immunocoloration de p57Kip2 est également absente, alors que les avortements hydropiques et les môles partielles présentent une coloration positive. La protéine p57Kip2 est un marqueur distinguant les môles hydatidiformes complètes (négatives) des môles partielles (positives).