La protéine non structurelle 13 (nsp13) du SARS-Cov-2 est une hélicase qui sépare l'ARN ou l'ADN double brin d'une polarité de 5'-3', en utilisant l'énergie de l'hydrolyse des nucléotides. Une caractérisation biochimique de base de la nsp13 a démontré qu'elle peut dérouler l'ADN et l'ARN double brin dans une direction de 5'-3', et qu'elle peut hydrolyser tous les désoxyribonucléotides et ribonucléotides triphosphates. Les hélicases sont des protéines motrices qui utilisent l'énergie dérivée de l'hydrolyse des nucléotides pour dérouler les acides nucléiques double brin en deux acides nucléiques simple brin. Au départ, on pensait que les hélicases étaient uniquement des moteurs moléculaires qui déroulaient les acides nucléiques pendant la réplication, la recombinaison et la réparation de l'ADN. Des études récentes ont montré qu'elles sont également impliquées dans d'autres processus biologiques, notamment le déplacement des protéines de l'acide nucléique, le mouvement des jonctions de Holliday, le remodelage de la chromatine, la catalyse des changements conformationnels des acides nucléiques, plusieurs aspects du métabolisme de l'ARN, y compris la transcription, l'épissage de l'ARNm, l'exportation de l'ARNm, la traduction, la stabilité de l'ARN et l'expression des gènes mitochondriaux. Certaines maladies humaines, dont le syndrome de Bloom, le syndrome de Werner et Xeroderma Pigmentosum, ont été associées à des défauts dans la fonction de l'hélicase.