La protéine p27, également connu sous le nom de p27Kip1, est un inhibiteur de kinase dépendant de la cycline qui se lie à et inhibe les kinases dépendant de la cycline, régulant ainsi la progression de la phase G1 à la phase S. p27Kip1 se lie au complexe cyclinE-Cdk2, cyclinA-CDK2 et cyclinD1-CDK4 et l'inhibe. p27Kip1 est régulé par phosphorylation sur la sérine 10 (S10) et la thréonine 187 (T187). La phosphorylation par CDK2 sur T187 entraîne une ubiquitination et une dégradation de p27Kip1, tandis que la phosphorylation par hKIS sur S10 signale une exportation nucléaire dans le cytoplasme. Le niveau d'expression de p27Kip1 est élevé dans les cellules normales. Une diminution de l'expression de p27 est liée à un mauvais pronostic dans les carcinomes à cellules rénales, les carcinomes du côlon, certains carcinomes du sein, les carcinomes non à petites cellules du poumon, les carcinomes hépatocellulaires, les myélomes multiples, les métastases ganglionnaires dans les carcinomes papillaires de la thyroïde, et est associée à un phénotype plus agressif du carcinome du col utérin.