Rearrangements, die sich auf das FGFR3-Gen auswirken, werden häufig bei Karzinomen verschiedener Art gefunden, darunter das multiple Myelom (MM), Blasenkrebs, Glioblastom, peripheres T-Zell-Lymphom und Plattenepithelkarzinom der Lunge. FGFR3 kodiert für eine Transmembran-Rezeptor-Tyrosinkinase, die nach Ligandenbindung dimerisiert und dadurch nachgeschaltete Signalkaskaden aktiviert. Dieses Gen entwickelt nach der Fusion mit mehreren Genpartnern charakteristische onkogene Aktivitäten, die häufig zu einer ligandenunabhängigen Aktivierung der Tyrosinkinase des FGFR3-Fusionsproteins führen. Mehrere In-vivo- und In-vitro-Studien haben das therapeutische Potenzial von FGFR-Inhibitoren in Zelllinien und Tiermodellen, die FGFR3-Fusionsgene tragen, gezeigt. Der Nachweis von FGFR3-Translokationen durch Fluoreszenz-in-situ-Hybridisierung könnte daher ein nützlicher prädiktiver Biomarker für die Auswahl von Patienten für eine FGFR-gerichtete Therapie sein.