Dithiothreitol (DTT) ist ein starkes Reduktionsmittel, das häufig zum Aufbrechen von Protein-Disulfidbindungen und zur Stabilisierung von Enzymen und anderen Proteinen verwendet wird. Es hat ein Redoxpotenzial von -0,33 V bei einem pH-Wert von 7, was es zu einem ungewöhnlich starken Reduktionsmittel macht. DTT ist an Disulfidaustauschreaktionen beteiligt und wird in Konzentrationen von 1–10 mM zur Reduktion von Protein-Disulfidbindungen eingesetzt. Es kann auch biologische Membranen durchdringen. DTT wird verwendet, um die Bildung von gemischten Disulfid-Spezies zu verhindern, und wird häufig eingesetzt, um die Disulfidbindungen von Proteinen zu reduzieren und die Bildung von intramolekularen und intermolekularen Disulfidbindungen zwischen Cysteinresten von Proteinen zu verhindern. Darüber hinaus kann DTT als Oxidationsmittel verwendet werden, mit dem Hauptvorteil, dass im Gegensatz zu anderen Mitteln wie Glutathion praktisch keine gemischten Disulfid-Spezies gebildet werden.