NDSB-256 [81239-45-4]

Referencia sc-204120A

embalaje : 25g

Marca : Santa Cruz Biotechnology

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NDSB-256 (CAS 81239-45-4)

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Application(s):
NDSB-256 is a nondetergent sulfobetaines class member
Numéro CAS:
81239-45-4
Pureté:
>99%
Masse Moléculaire:
257.4
Formule Moléculaire:
C12H19NO3S
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le NDSB-256 est un membre de la classe des sulfobétaïnes non détergentes. Contrairement au CHAPS et à d'autres zwittergents, les NDSB ne sont pas dénaturants, même à des concentrations de 1 M. Les NDSB ont été utilisés pour améliorer l'efficacité de la solubilisation des protéines membranaires, pour isoler les protéines nucléaires, pour purifier par chromatographie les protéines halophiles dans des tampons à faible force ionique et pour cristalliser les protéines. Ils sont zwitterioniques dans une large gamme de pH et n'absorbent pas de manière significative les rayons UV proches. Ils empêchent l'agrégation des protéines et facilitent la renaturation des protéines dénaturées chimiquement et thermiquement. Les NDSB peuvent être facilement éliminés par dialyse. À 1 M, le NDSB-256 rétablit 30 % de l'activité enzymatique du lysozyme dénaturé du blanc d'œuf; à 800 mM, il rétablit 16 % de l'activité enzymatique de la bêta-galactosidase dénaturée.


NDSB-256 (CAS 81239-45-4) Références:

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  3. Crystallization and preliminary X-ray analysis of CrgA, a LysR-type transcriptional regulator from pathogenic Neisseria meningitidis MC58.  |  Sainsbury, S., et al. 2008. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 64: 797-801. PMID: 18765907
  4. N-terminal domain of the V-ATPase a2-subunit displays integral membrane protein properties.  |  Merkulova, M., et al. 2010. Protein Sci. 19: 1850-62. PMID: 20669186
  5. The role of protein solubilization in antigen removal from xenogeneic tissue for heart valve tissue engineering.  |  Wong, ML., et al. 2011. Biomaterials. 32: 8129-38. PMID: 21810537
  6. Crystallographically mapped ligand binding differs in high and low IgE binding isoforms of birch pollen allergen bet v 1.  |  Kofler, S., et al. 2012. J Mol Biol. 422: 109-23. PMID: 22634284
  7. Stepwise solubilization-based antigen removal for xenogeneic scaffold generation in tissue engineering.  |  Wong, ML., et al. 2013. Acta Biomater. 9: 6492-501. PMID: 23321301
  8. Cloning, expression, crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of staphylococcal superantigen-like protein 1 (SSL1).  |  Dutta, D., et al. 2014. Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 70: 600-3. PMID: 24817718
  9. Refolding additive, dimethylbenzylammonium propane sulfonate (NDSB- 256), accelerates gly-pro cis-trans isomerization.  |  Wang, H., et al. 2014. Protein Pept Lett. 22: 234-8. PMID: 25420947
  10. Correction: Activity of the Human Rhinovirus 3C Protease Studied in Various Buffers, Additives and Detergents Solutions for Recombinant Protein Production.  |  Ullah, R., et al. 2016. PLoS One. 11: e0160128. PMID: 27442507
  11. Clinical Proteomics for the Analysis of Circulating Extracellular Vesicles.  |  Barrachina, MN. and García, Á. 2021. Methods Mol Biol. 2259: 13-23. PMID: 33687706
  12. Improvement of the solubilization of proteins in two-dimensional electrophoresis with immobilized pH gradients.  |  Rabilloud, T., et al. 1997. Electrophoresis. 18: 307-16. PMID: 9150907
  13. Interactions of non-detergent sulfobetaines with early folding intermediates facilitate in vitro protein renaturation.  |  Vuillard, L., et al. 1998. Eur J Biochem. 256: 128-35. PMID: 9746355

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