Ogni molecola di immunoglobulina è composta da due catene pesanti identiche e da due catene leggere identiche. Esistono due tipi di catene leggere, denominate kappa e lambda. L'anticorpo anti-catena leggera lambda etichetta i linfociti B e le plasmacellule che esprimono la catena leggera lambda. Anche altre cellule possono esprimere la catena leggera lambda a causa dell'assorbimento aspecifico di immunoglobuline. L'anticorpo anti-lambda riconosce l'immunoglobulina di superficie delle cellule B normali e neoplastiche ed è stato indicato come potenziale aiuto nell'identificazione di leucemie, plasmocitomi e alcuni linfomi non-Hodgkin, dove l'espressione di una singola classe di catene leggere è limitata. La determinazione del rapporto delle catene leggere è fondamentale nella valutazione delle neoplasie a cellule B, poiché la maggior parte dei linfomi a cellule B esprime catene leggere kappa o lambda, mentre una miscela di kappa e lambda è caratteristica delle proliferazioni reattive. Nei tessuti inclusi in paraffina, Anti-Lambda mostra una forte colorazione delle plasmacellule lambda-positive e delle cellule che hanno assorbito immunoglobuline esogene.