La proteina non strutturale 13 (nsp13) del SARS-CoV-2 è una elicasa che separa RNA o DNA a doppia catena con una polarità 5'-3', utilizzando l'energia dell'idrolisi dei nucleotidi. Una caratterizzazione biochimica di base di nsp13 ha dimostrato che può srotolare sia DNA che RNA a doppia catena in direzione 5'-3' e può idrolizzare tutti i trifosfati di desossiribonucleotidi e ribonucleotidi. Le elicasi sono proteine motrici che utilizzano l'energia derivata dall'idrolisi dei nucleotidi per srotolare acidi nucleici a doppia catena in due acidi nucleici a catena singola. Inizialmente, si pensava che le elicasi fossero solo motori molecolari che srotolavano acidi nucleici durante la replicazione, la ricombinazione e la riparazione del DNA. Studi recenti hanno dimostrato che sono coinvolte anche in altri processi biologici, inclusi il distacco di proteine dagli acidi nucleici, il movimento delle giunzioni di Holliday, la rimodellamento della cromatina, la catalisi dei cambiamenti conformazionali negli acidi nucleici e diversi aspetti del metabolismo dell'RNA, inclusi la trascrizione, il taglio dell'mRNA, l'esportazione dell'mRNA, la traduzione, la stabilità dell'RNA e l'espressione genica mitocondriale. Alcune malattie umane, incluso il sindrome di Bloom, il sindrome di Werner e il xeroderma pigmentoso, sono state associate a difetti nella funzione dell'elicasi.