Chaque molécule d'immunoglobuline est constituée de deux chaînes lourdes identiques et de deux chaînes légères identiques. Il existe deux types de chaînes légères appelées kappa et lambda. Les anticorps dirigés contre la chaîne légère lambda marquent les lymphocytes B et les plasmocytes de la chaîne légère lambda. D'autres cellules peuvent également exprimer la chaîne légère lambda en raison d'une absorption non spécifique d'immunoglobuline. L'anticorps anti-Lambda reconnaît l'immunoglobuline de surface sur les cellules B normales et néoplasiques. Il a été indiqué comme une aide potentielle à l'identification des leucémies, des plasmocytomes et de certains lymphomes non hodgkiniens, où l'expression d'une seule classe de chaînes légères est restreinte. La détermination du rapport des chaînes légères est essentielle pour évaluer les néoplasmes à cellules B, car la majorité des lymphomes à cellules B expriment des chaînes légères kappa ou lambda, tandis qu'un mélange de kappa et de lambda est caractéristique des proliférations réactives. Dans les tissus inclus en paraffine, l'anticorps anti-lambda présente une forte coloration des plasmocytes lambda positifs, ainsi que des cellules ayant absorbé des immunoglobulines exogènes.