La lectine de Sambucus nigra (EBL I+II, également connue sous le nom de SNA) est isolée de l'écorce de sureau. Cette lectine a un poids moléculaire de 140 kDa et est composée de deux lectines liées à la ricine. EBL I+II est une glycoprotéine tétramère avec reconnaissance de la liaison Neu5Ac(alpha2-6)Gal ou GalNAc dans les glycoconjugués.

La lectine EBL I+II n'est pas spécifique d'un groupe sanguin, mais elle agglutine les érythrocytes de type A plus fortement que les cellules B ou O. Les érythrocytes traités à la trypsine réagissent mieux que les cellules non traitées. Les érythrocytes traités à la neuraminidase réagissent avec cette lectine en raison de la présence de résidus terminaux de galactose.

EBL I est composée d'une chaîne A à activité enzymatique et d'une chaîne B à activité de liaison aux glucides. EBL II se compose uniquement de chaînes B se liant aux glucides. La lectine EBL I+II induit l'apoptose caspase-dépendante à de faibles concentrations (nM), conduisant à des symptômes typiques de la mort cellulaire dans les cellules sensibles. Cet effet semble indépendant de l'activité catalytique de la chaîne A, mais dépend de la chaîne B de liaison des glucides.