Lectines pour l'étude des glycoprotéines

Lectines pour l'étude des glycoprotéines


Lectines couplées agarose

La chromatographie d'affinité avec les lectines est une technique simple et largement utilisée pour l'isolement d'une grande variété de glycoconjugués.

Ce procédé de couplage présente plusieurs avantages par rapport à la procédure traditionnelle du bromure de cyanogène:
  • L'activité maximale de liaison aux hydrates de carbone des lectines couplées est retenue
  • Le couplage est stable sur une gamme de valeurs de pH
  • Les protéines conjuguées ne sont pas retirées des billes par du tampon Tris ou d'autres tampons couramment utilisés
  • Aucune charge résiduelle n'est présente après la conjugaison, ce qui minimise la liaison non spécifique à la matrice

Lectines conjuguées

Certaines lectines peuvent tolérer un degré de conjugaison plus élevé et restent encore pleinement actives, solubles et conservent de faibles propriétés de liaison non spécifiques, tandis que d'autres ne le peuvent pas. Chacune de nos lectines conjuguées possède un nombre approprié de fluorochromes ou de biotines liés, offrant des caractéristiques optimales de coloration pour chaque lectine. Ces conjugués sont fournis essentiellement exempts de fluorochromes ou de biotines non conjugués et conservés avec de l'azide de sodium.

Guide de spécificité des lectines

Sucres Lectines
Fucose AAL, LTL, UEA I
Galactose ACL, ECL, GSL I,Jacalin, MAL I, PNA, RCA I, RCA II, SBA
Glucose Con A, LCA, PSA
Mannose Con A, GNL, HHL, LCA, NPL, PSA
N-Acetylgalactosamine BPL, DBA, GSL I, MPL, RCA I, RCA II, SBA, VVA, WFA
N-Acetylglucosamine DSL, GSL II, LEL, STL, WGA
Acide sialique MAL II, SNA
Structures complexes PHA-E, PHA-L